ПИТАНИЕ

Гликогенолиз в мышцах

Гликоген-связывающая участок фосфорилазы имеет форму трещины, в которой могут поместиться 4-5 остатков глюкозы. Но она слишком узкая для того, чтобы захватывать места ветвления. Поэтому действие гликогенфосфорилазы прекращается в точке удаленной на четыре остатки глюкозы от (α1 → 6) -связи. Аткивнисть этого фермента является предметом сложных механизмов регулирования, как аллостерического так и путем ковалентной модификации.

Гликогенолиз

Гликогенолиз — внутриклеточный процесс расщепления гликогена до глюкозо-6-фосфата для его дальнейшего использования в процессах энергетического обмена. Наиболее интенсивно происходит в основных местах хранения гликогена: скелетных мышцах, где большинство образованного глюкозо-6-фосфата вступает в гликолиз для обеспечения энергетических потребностей, и в печени, где глюкозо-6-фосфат дефосфорилируется и выделяется в кровь для поддержания стабильного уровня глюкозы .

Для прохождения гликогенеза необходима активность трех ферментов: гликогенфосфорилазы, бифункционального дерозгалужуючого фермента и фосфоглюкомутазы. Процесс контролируется на нескольких уровнях, его стимулируют гормоны глюкагон и адреналин.

Механизм

В отличие от процесса переваривания гликогена внутриклеточный гликогенолиз происходит путем фосфоролиз, а не гидролиза. То есть гликозидные связи полимера атакуются не водой, а фосфатной кислотой. Согласно продуктом реакции является не свободная глюкоза, а глюкозо-1-фосфат. Образование эфира позволяет сохранить большую часть энергии гликозидных связей и для включения моносахарида в метаболические пути, такие как гликолиз и пентозофосфатный путь не нужно их дополнительно фосфорилировать, на что тратилась бы молекула АТФ. Кроме того образования глюкозо-1-фосфата в мышцах имеет еще одно преимущество: это соединение отрицательно заряженная при физиологических условиях и для нее, в отличие от глюкозы, нету переносчиков в плазматической мембране, поэтому она не может покидать клетку.

Гликогенфосфорилазы

Процесс гилкогенолизу начинается с фосфоролиз (α1 → 4) -гликозидными связей с нередукючого конца, катализируемой гликогенфосфорилазы. Коферментом в реакции является пиридоксаль-5-фосфат, ковалентно присоединен к ферменту через шифову основу с лизином в положении 679. фосфатных групп этой молекулы функционирует как общий кислотный катализатор, стимулирующий атаку гликозидной связи ортофосфорная кислота.

In vitro реакция катализируемая гликогенфосфорилазы является обратимой, значение стандартной изменения свободной энергии ΔG 0 ‘является небольшим, потому что гликозидная связь и Эстерн, на который он заменяется, имеют примерно одинаковый запас энергии. Однако учитывая, что по pH 6,8 равновесное соотношение [Ф н] / [глюкозо-1-фосфат] составляет около 3,6, а в цитоплазме клетки оно обычно превышает 100, равновесие реакции сильно смещена в сторону расщепления гликогена (образование глюкозо 1-фосфата).

Гликоген-связывающая участок фосфорилазы имеет форму трещины, в которой могут поместиться 4-5 остатков глюкозы. Но она слишком узкая для того, чтобы захватывать места ветвления. Поэтому действие гликогенфосфорилазы прекращается в точке удаленной на четыре остатки глюкозы от (α1 → 6) -связи. Аткивнисть этого фермента является предметом сложных механизмов регулирования, как аллостерического так и путем ковалентной модификации.

Дерозгалужуючий фермент

Если бы гликонефосфорилаза действовала сама, то расщепление гликогена завершалось бы после освобождения около шести остатков глюкозы на ветку. Для того, чтобы деполимеризовать целую молекулу нужны две дополнительные ферментативные активности: трансферазна и α-1,6-гликозидазна, в клетках эукариот обеими активностями владеет один так называемый дерозгалужуючий фермент. Сначала он катализирует перенос фрагмента из трех глюкозных остатков с внешней ветви внутреннюю. После этого остается один глюкозный мономер присоединен (α1 → 6) -гликозидными связью, который гидролизуется благодаря α-1,6-гликозидазний активности:

Поскольку происходит реакция гидролиза, а не фосфоролиз, то продуктом является глюкоза, а не глюкозо-1-фосфат. Для дальнейшего использования в гликолизе глюкоза фосфорилируется гексокиназой.

В процессе гликогенеза разветвления происходит иначе: трансферазна реакция, катализируемая ответвительные ферментом (амило- (1,4 → 1,6) -трансгликозилазою), заключается в гидролизе (α1 → 4) -связи и образовании образовании (α1 → 6) -связи. Во время гликогенолиза обратная реакция не происходит (трансферазна активность дерозгалужуючого фермента заключается в гидролизе одного и образовании другого (α1 → 4) -связи). Это объясняется с точки зрения энергетики процесса: изменение свободной энергии при гидролизе (α1 → 4) -связи составляет -15,5 кДж / моль, а для гидролиза (α1 → 6) -связи — -7,1 кДж / моль. Из-за этого расщепления (α1 → 4) -связи может обеспечивать синтез (α1 → 6) -связи, но не наоборот.

Образованный линейный фрагмент молекулы гликогена снова становится субстратом для гликогенфосфорилазы, что продолжает расщепления к следующему месту ветвления, где в действие повторно вступает дерозгалужуючий фермент.

Фосфоглюкомутаза

Для того, чтобы вступить в метаболические пути клетки, глюкозо-1-фосфат должен быть преобразован в глюкозо-6-фосфат. Это осуществляется благодаря фосфоглюкомутаза, которая кроме того участвует в метаболизме галактозы. Реакция происходит путем обмена фосфатными группами между ферментом и субстратом:

Для того чтобы фосфоглюкомутаза могла катализировать реакцию, остаток серина в активном центре должен быть фосфорилированном. Иногда во время реакции происходит диссоциация глюкозо-1,6-бисфосфат, в результате чего фермент остается в инактивированном состоянии. Для обеспечения его реактивации в клетке всегда поддерживается некоторый уровень глюкозо-1,6-бисфосфат, который синтезируется ферментом фосфоглюкокиназою.

Использование глюкозо-6-фосфата

Продукт гликогенолиза глюкозо-6-фосфат может превращаться тремя путями: он может быть субстратом для глиолизу (преимущественно в мышцах и мозга), превращаться в свободную глюкозу и поступать в кровь (в печени, и в меньшей степени, в почках) или превращаться в пентозофосфатному пути с образованием рибозы и НАДФH.

Преобразование в свободную глюкозу

Из всех тканей организма только печень и почки содержат фермент глюкозо-6-фосфатазу, он необходим для пополнения уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи или интенсивной физической нагрузки. Глюкозо-6-фосфатаза — интегральный фермент мембраны эндоплазматического ретикулума с активным центром возвращенным в его полость. Глюкозо-6-фосфат, который образуется в цитоплазме в процессе гликогенолиза, транспортируется специальным переносчиком (T1) в ЕР, где происходит его гидролиз. Продукты — глюкоза и фосфат — транспортируются обратно в цитозоль другими белками — T2 и T3, а оттуда с участием переносчика GLUT2 глюкоза выделяется в кровь.

Таким образом в гепатоцитах и ​​клетках почек два пути использования глюкозо-6-фосфата — гликолитический и преобразования в свободную глюкозу — разделены пространственно.

Регуляция гилкогенолизу

Лимитирующий стадию гликогенолиза катализирует гликогенфосфорилазы, соответственно, именно она и является ключевым регуляторным ферментом этого пути. Каталитическая активность гликогенфосфорилазы контролируется на двух уровнях: она приводится в соответствие с потребностями отдельной клетки в конкретный момент времени благодаря аллостерический регуляции, кроме того существует «централизованное» регуляция благодаря гормонам, таким как адреналин, глюкагон и инсулин, вызывают фосфорилирования или дефосфорилювання фермента и, соответственно, его включение и выключение.

Печень и скелетные мышцы имеют свои особенности регуляции гликогенолиза благодаря наличию различных изоформ гликогенфосфорилазы. Различия связаны разницей в назначении расщепления гликогена в этих органах: в то время как мышцы используют глюкозу только для собственных нужд, печень обеспечивает им весь организм.

Активация гликогенолиза

В скелетных мышцах активность гликогенфосфорилазы напрямую зависит от энергетического статуса клетки. Аденозинмонофосфат, высокие концентрации которого свидетельствуют о истощение запасов АТФ, действует как аллостерический активатор этого фермента. Печеночная изоформа не чувствительна к АМФ.

Как в мышцах, так и в печени гликогенфосфорилазы активируется в результате фосфорилирования. Фосфорилированную ее форму называют фосфорилазы a, а не фосфорилированную (и, соответственно, неактивную) — фосфорилазы b. Преобразование b формы в a обеспечивает киназа фосфорилазы. Она в свою очередь также является регуляторным ферментом и может включаться под влиянием фосфорилирования и / и повышенной концентрации кальция в цитоплазме. Фосфорилирует киназу фосфорилазы протеинкиназа А, которая функционирует только при наличии определенного уровня цАМФ. Увеличение концентрации вторичного посредника цАМФ в клетке происходит под действием гормонов, глюкагона и адреналина (когда он связывается с β-адренорецепторов).

Увеличение концентрации кальция, который также играет роль в активации киназы фосфорилазы, в гепатоцитах также происходит под влиянием гормона адеренлину, однако в том случае, когда он действует через α-адернорецептор. В скелетных мышцах таких рецепторов нет, однако уровень кальция возрастает непосредственно в ответ на нервный импульс, который стимулирует сокращение.

Обратное преобразование гликогенфосфорилазы a в гликогенфосфорилазы b, а также и дефосфорилювання и инактивацию киназы фосфорилазы, обеспечивает фосфопротеинфосфатаза 1. Активность этого фермента подавляется в ответ на действие глюкагона и адреналина. После прекращения гормонального сигнала гликогенолиз быстро «выключается»: конститутивно активная фосфодиэстеразы гидролизует цАМФ, протеинкиназа А инактивируются, киназа фосфорилазы и гликогенфосфорилазы дефосфорилируется фосфопротеинфосфатазою 1.

Угнетение гликогенолиза

Когда мышечная ткань достаточно обеспечена энергией и энергетическими сусбтратамы, происходит мгновенное замедление гликогенолиза. АТФ и глюкозо-6-фосфат действуют как аллостерические ингибиторы гликогенфосфосфорилазы.

Гликогенфосфорилазы печени, а именно ее активная a форма, чувствительна к концентрации глюкозы. После еды ее уровень в крови возрастает и она переносится транспортером GLUT2 в гепатоциты, где действует как аллостерический ингибитор гликогенфосфорилазы. Активная фосфорилаза a угнетала фосфопротеинфосфатазу 1, а после ее инактивации глюкозой блокировка снимается и фосфопротеинфосфатаза 1 дефосфорилюе фосфорилазу a и переводит ее в неактивную b форму.

Гликогенолиз в мышцах и печени также подавляется гормоном инсулином, выделяемый поджелудочной железой в ответ на высокие концентрации глюкозы. Инсулин не только блокирует расщепление гликогена а одновременно стимулирует его биосинтез.

Источник

Гликогенолиз

Гликогено́лиз — биохимический процесс расщепления гликогена до глюкозы, осуществляется главным образом в печени и мышцах [1] и не требует затрат энергии [2] . Основная задача гликогенолиза — поддержание постоянного уровня глюкозы в крови [3] . Регуляция гликогенолиза осуществляется совместно с регуляцией гликогеногенеза по типу переключения одного на другое. Важнейшими гормонами, участвующими в регуляции гликогеногенеза, являются инсулин, глюкагон и адреналин [4] .

Содержание

  • 1 Механизм и значение
  • 2 Регуляция
  • 3 Примечания
  • 4 Литература

Механизм и значение

Гликоген, запасаемый в тканях животных, и крахмал, запасаемый растениями, могут быть мобилизованы клеткой для получения энергии при помощи гликогенолиза — фосфоролитический реакции, осуществляемой, прежде всего, ферментами гликогенфосфорилазой [en] (или крахмалфосфорилазой [en] у растений). Эти ферменты катализируют атаку неорганическим фосфатом (α1→4) гликозидной связи, соединяющей два крайних остатка глюкозы на неветвящемся конце, в результате чего образуется глюкозо-1-фосфат и глюкозный полимер, содержащий на 1 глюкозный остаток меньше исходного (к расщеплению (α1→6)-гликозидных связей они неспособны). Часть энергии гликозидной связи при этом запасается эфирной связи, соединяющей фосфат с глюкозой в глюкозо-1-фосфате. Гликогенфосфорилаза (или крахмалфосфорилаза) продолжает отщеплять по одному глюкозному остатку до тех пор, пока она не дойдёт до последних четырёх глюкозных остатков на пути к точке ветвления полисахарида (т. е. гликозидной связи (α1→6)), где она останавливается. Далее в работу вступает олигосахарилтрансфераза [en] , которая переносит три глюкозных остатка, ближних к концу неветвящегося участка, на нередуцирующий конец цепи и таким образом удлиняет её. Оставшийся глюкозный остаток, соединённый с основной неветвящейся цепью (α1→6)-гликозидной связью, отщепляется (α1→6)-гликозидазой в виде свободной глюкозы [2] .

Образовавшийся при отщеплении глюкозных остатков глюкозо-1-фосфат переводится в глюкозо-6-фосфат ферментом фосфоглюкомутазой, катализирующим обратимую реакцию:

Механизм действия этого фермента такой же, как у фосфоглицератмутазы [5] . Образующийся в ходе этой реакции глюкозо-6-фосфат в печени под действием глюкозо-6-фосфатазы распадается на фосфат и глюкозу, которая поступает в кровь. Так обеспечивается главная функция гликогена печени — поддержание постоянного уровня глюкозы (3,3—3,5 ммоль) в крови в интервалах между приёмами пищи для использования её другими органами, прежде всего мозгом. По прошествии 10—18 часов после приёма пищи запасы гликогена в печени значительно истощаются, а голодание в течение 24 часов приводит к полному их исчерпанию. В мышцах глюкозо-6-фосфатаза отсутствует, а для фосфорилированной глюкозы клеточная мембрана непроницаема, поэтому она используется только в мышечных клетках и гликоген мышц обеспечивает энергией только сами мышцы. В мышцах глюкозо-6-фосфат вовлекается в катаболизм (гликолиз или пентозофосфатный путь [5] ) или превращается в лактат [3] .

Описанная выше ситуация характерна лишь для гликогена и крахмала, запасённых внутри клетки. Фосфоролиз [en] в пищеварительном тракте гликогена и крахмала, поступающих в организм с пищей, не имеет никаких преимуществ перед обычным гидролизом: так как клеточные мембраны непроницаемы для фосфатов сахаров, образующийся при фосфоролизе глюкозо-6-фосфат необходимо сначала превратить в обычный сахар [5] . При гидролизе, осуществляемым, например, пищеварительным ферментом α-амилазой [en] , частицей, атакующей гликозидную связь, является вода, а не неорганический фосфат [6] .

Регуляция

Регуляция гликогенолиза осуществляется совместно с гликогеногенезом (образованием гликогена) по типу переключения. Это переключение происходит при переходе из абсорбтивного состояния в постабсортивное, а также при смене состояния покоя на режим физической работы. В печени оно осуществляется при участии гормонов инсулина, глюкагона и адреналина, а в мышцах — инсулина и адреналина. Их действие на синтез и распад гликогена опосредовано изменением в противоположном направлении активности двух ключевых ферментов: гликогенсинтазы [en] (гликогеногенез) и гликогенфосфорилазы (гликогенолиз) при помощи их фосфорилирования/дефосфорилирования [4] .

Источник

Биосинтез и распад гликогена

БИОСИНТЕЗ И РАСПАД ГЛИКОГЕНА В ТКАНЯХ.

Было установлено, что гликоген может синтезироваться практически во всех органах и тканях. Однако наибольшая его концентрация обнаружена в печени (2-6%) и мышцах (0,5-2%). Поскольку мышечная масса организма человека велика, то большая часть гликогена организма содержится в мышцах. Глюкоза из крови легко проникает в клетки органов и тканей, проходя через биологические мембраны клеток. Как только глюкоза поступает в клетку, она метаболизируется в ней в результате первой химической реакции. фосфорилирование глюкозы происходит в присутствии АТФ и фермента — гексокиназы. Глюкоза превращается в глюкозо-6-фосфат . Этот эфир глюкозы теперь будет использоваться в анаболических и катаболических реакциях. Глюкоза из клетки может выйти только после реакции гидролиза при участии глюкозо-6-фосфатазы. Этот фермент есть в печени, почках, эпителии кишечника. В других органах, тканях его нет. Процесс биосинтеза гликогена протекает в 4 стадии:

Гликогенсинтаза – является трансферазой, которая переносит остатки глюкозы, входящие в УДФ- глюкозу, на гликозидную связь остаточного в клетке гликогена, при этом образуется альфа(1,4)-гликозидные связи.

Образование альфа(1,6)-гликозидных связей в точках ветвления гликогена катализирует специальный гликоген-ветвящий фермент.

Образовавшийся в последней реакции УДФ, превращается в УТФ, при этом при биосинтезе гликогена поглощается еще 1 молекула АТФ.

Таким образом, на каждую молекулу глюкозы, включающуюся в структуру гликогена, расходуется 2 молекулы АТФ.

Гликоген в клетках накапливается во время пищеварения и рассматривается как резервная форма глюкозы, которая используется клетками в промежутках между приёмами пищи.

Существуют 2 пути распада гликогена в тканях:

1. фосфоролитический путь (основной путь)

Протекает в печени, почках, эпителии кишечника. Схематически его можно записать в виде 3 реакций:

2. амилолитический путь (неосновной).

Протекает в печени при участии 3 ферментов: альфа -амилазы, амило-1,6-гликозидазы, гамма — амилазы.

Альфа – амилаза расщепляет в структуре крахмала альфа-1,4-гликозидные связи, амило-1,6-гликозидаза-гликозидные связи в точках ветвления, гамма-амилаза гидролизует концевые гликозидные связи в боковых ветвях гликогена.

ГЛИКОГЕНОЗЫ — болезни, связанные с нарушением процессов распада гликогена, при этом в клетках печени, почек, мышц гликоген накапливается в большом количестве. Клинически эти заболевания проявляются увеличением печени, мышечной слабостью, гипоглюкоземией натощак. Больные умирают в раннем детском возрасте. Наиболее часто встречаются следующие заболевания:

1.Болезнь Герса (генетический дефект фермента — фосфорилазы печени ).

2. Болезнь Мак-Ардля (генетический дефект фермента — фосфорилазы мышц ).

3. Болезнь Помпе (генетический дефект фермента — амило- 1,4-гликозидазы ).

4. Болезнь Кори (генетический дефект фермента — амило-1.6-гликозидазы ).

5. Болезнь Гирке (генетический дефект фермента — глюкозо-

АГЛИКОГЕНОЗЫ- болезни связанные с нарушением процессов синтеза гликогена в тканях. Характерными проявлениями нарушения синтеза гликогена являются: резкая гипогликемия натощак, рвоты, судороги, потеря сознания. Углеводное голодание клеток мозга приводит к нарушению психо-физического развития у детей. Смерть наступает в раннем детском возрасте. Наиболее часто встречаются:

1. Болезнь Льюиса (генетический дефект фермента – гликогенсинтазы ).

2. Болезнь Андерсена ( генетический дефект фермента — гликоген-ветвящего ).

Раздел верхнего уровняСледующий раздел

Анаэробный гликолиз

В зависимости от функционального состояния организма, клетки органов и тканей могут находиться как в условиях достаточного снабжения кислородом, так и испытывать его недостаток, то есть находится в условиях гипоксии. Если катаболизму подвергается глюкоза, то процесс называется ГЛИКОЛИЗОМ, если распадается глюкозный остаток гликогена –ГЛИКОГЕНОЛИЗОМ. В связи с этим катаболизм углеводов может рассматриваться с двух позиций:

1.В АНАЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ

2.В АЭРОБНЫХ УСЛОВИЯХ.

АНАЭРОБНЫЙ ГЛИКОЛИЗ (ГЛИКОГЕНОЛИЗ) протекает в цитоплазме клеток. Окисление глюкозы или глюкозного остатка гликогена всегда завершается образованием конечного продукта этого процесса- молочной кислоты.

Окисление глюкозы и глюкозного остатка гликогена в тканях отличается только в начальных стадиях превращения, до образования глюкозо-6-фосфата. Дальнейшее окисление углеводов в тканях, как в ана-, так и в аэробных условиях полностью совпадает до стадии образования пирувата.

Процесс анаэробного гликолиза сложный и многоступенчатый. Условно его можно разделить на 2 стадии:

-первая стадия заканчивается образованием из гексозы двух триоз: -диоксиацетонфосфата и глицеральдегид-3-фосфата.

-Вторая стадия называется стадией гликолитической оксидоредукции. Эта стадия катаболизма наиболее важная, поскольку она сопряжена с образованием АТФ, за счёт реакций субстратного фосфорилирования, окислением глицральдегид -3-фосфата, восстановлением пирувата до лактата.

Схематически реакции катаболизма глюкозы и гликогена в тканях до стадии образовании глюкозо-6 фосфата можно записать следующим образом:

Дальнейшее окисление углеводов в анаэробных условиях до образования лактата полностью совпадают:

В процессе окисления глюкозы было израсходовано 2 молекулы АТФ (гексокиназная и фосфофруктокиназная реакции). С этапа образования триоз идёт одновременное их окисление. В результате этих реакций образуется энергия в виде АТФ за счёт реакций субстратного фосфорилирования (глицераткиназная и пируваткиназная реакции).

На этапе гликолитической оксидоредукции идёт окисление глицеральдегид-3-фосфата в присутствии НЗРО4 и НАД- зависимой дегидрогеназы, которая при этом восстанавливается до НАДН2. Митохондрии в анаэробных условиях блокированы, поэтому выделенные в результате окисления молекулы НАДН2 находится в среде до тех пор, пока не образуется субстрат, способный принять их. Пируват, принимая НАДН2, восстанавливается до лактата, завершая тем самым внутренний-окислительно-восстановительный этап гликолиза. НАД- окисленный выделяется и может вновь участвовать в окислительном процессе, выполняя роль переносчиков водорода.

3 реакции гликолиза являются необратимыми:

Энергетический эффект окисления 1 молеклы глюкозы составляет 2 АТФ, глюкозного остатка гликогена-3 АТФ.

Биологическая роль анаэробного гликолиза — энергетическая.

Анаэробный гликолиз является единственным процессом, продуцирующим энергию в форме АТФ в клетке в бескислородных условиях. В эритроцитах гликолиз является единственным процессом, продуцирующим АТФ и поддерживающим биоэнергетику, для сохранения их функции и целостности.

Источник

Гликолиз в мышечных волокнах

Дается определение одного из анаэробных путей ресинтеза АТФ в мышечных волокнах – гликолиза. Описаны количественные критерии гликолиза в мышечных волокнах : максимальная мощность, время развертывания, время работы с максимальной мощностью. Дается характеристика ключевым ферментам гликолиза, протекающего в мышечных волокнах: фосфорилазе и фосфофруктокиназе.

Гликолиз в мышечных волокнах

Определение

Под гликолизом понимается процесс окисления глюкозы, при котором из одной молекулы глюкозы образуются две молекулы пировиноградной кислоты (Н.И.Волков с соавт. 2000).

Однако, как указывает С.С. Михайлов (2009) основной углевод мышечных волокон — гликоген. Свободная глюкоза в саркоплазме содержится в очень малой концентрации — имеются лишь ее следы. Поэтому в мышечных волокнах гликолиз протекает в виде распада гликогена. А.Дж. Мак-Комас (2001) по этому поводу пишет так: «Хотя мышечные волокна способны окислять глюкозу, поступающую из кровотока через интерстициальную жидкость, во время сокращений основное количество окисляемой глюкозы обеспечивается гидролизом гликогена«. С. 231.

Гликолиз, протекающий в мышечных волокнах (гликолитический ресинтез АТФ, лактатный ресинтез АТФ) – анаэробный распад гликогена мышц до молочной кислоты (лактата).

Источником энергии, необходимой для ресинтеза АТФ является мышечный гликоген, который находится в саркоплазме мышечных волокон. Концентрация гликогена в саркоплазме составляет 0,5-2% от массы мышцы (С.С. Михайлов, 2009). Также может быть использована глюкоза, поступающая из крови (Н.И. Волков с соавт., 2000), рис.1.

Рис. 1. Процесс гликолиза (Дж. Уилмор, Д.Л. Костилл, 1997)

Гликолиз – основной механизм энергообеспечения при работе субмаксимальной мощности длительностью 2-3 мин.

Поэтому видами спорта, в которых гликолиз является основным механизмом обеспечения являются: бег на 800 – 1500 м; бег на коньках на 1500 м; плавание на 200 м и др.

Ключевыми ферментами гликолиза являются: фосфорилаза и фосфофруктокиназа. Эти ферменты регулируют скорость протекания гликолиза. Фермент фосфорилаза активируется адреналином.

Количественные критерии гликолиза в мышечных волокнах

Максимальная мощность

Максимальная мощность гликолиза составляет 750-850 кал/мин кг. Этот показатель в два раза превышает мощность тканевого дыхания. Высокие значения максимальной мощности объясняются большим количеством гликогена, содержащегося в мышечных волокнах, наличием механизмов активации ключевых ферментов гликолиза, благодаря которым скорость гликолиза возрастает в 2000 раз, отсутствием потребности в кислороде.

Время развертывания гликолиза

Время развертывания гликолиза составляет 20-30 с. Достаточно небольшое время развертывания гликолиза объясняется тем, что все участники этой реакции, а именно гликоген и ключевые ферменты находятся в саркоплазме. Кроме того, ключевой фермент гликолиза – фосфорилаза, активируется стрессовым гормоном адреналином, который выделяется в кровь непосредственно перед началом физической нагрузки. Также фермент фосфорилаза активируется ионами кальция, концентрация которых в саркоплазме повышается более чем в 1000 раз при развитии потенциала действия.

Время работы с максимальной мощностью

Время работы с максимальной мощностью гликолиза составляет всего 2-3 минуты. Это связано с тем, что, во-первых, гликолиз протекает с высокой скоростью, что приводит к быстрому исчерпанию гликогена мышц. Во-вторых, в процессе гликолиза в саркоплазме повышается концентрация молочной кислоты, что вызывает сдвиг рН саркоплазмы в кислую сторону и снижает активность ключевых ферментов гликолиза. В покое до физической нагрузки концентрация молочной кислоты в крови составляет 1-2 ммоль/л. После физической нагрузки субмаксимальной мощности концентрация молочной кислоты в крови резко возрастает и может достигать 18-20 ммоль/л.

Если физическая активность продолжается более 20 минут, запасы гликогена в мышечных волокнах истощаются. АТФ к мышцам поступает за счет окисления жирных кислот в митохондриях мышечных волокон. Именно по этой причине считается, что для профилактики борьбы с ожирением нужны длительные циклические нагрузки аэробного характера.

Экономичность гликолиза

Гликолиз характеризуется низкой экономичностью. Распад до молочной кислоты одного остатка глюкозы дает только три молекулы АТФ, в то время как при аэробном окислении гликогена до воды и углекислого газа образуется 39 молекул АТФ в расчете на один остаток глюкозы.

Следует отметить, что гликолиз активно протекает в мышечных волокнах IIА и IIB типа.

Источник

Показать больше

Похожие статьи

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Закрыть